Caracterización proteómica, funcional e inmunoneutralización del veneno de la serpiente Porthidium porrasi de Costa Rica
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| Formato: | tesis de maestría |
| Fecha de Publicación: | 2019 |
| Descripción: | Con el fin de generar conocimiento de base sobre los venenos de las serpientes que habitan Costa Rica, en este proyecto se realizó la caracterización proteómica, funcional e inmunoneutralización del veneno de la serpiente Porthidium porrasi, una especie de reciente descripción. Dicho conocimiento permite ampliar la comprensión sobre la composición de su veneno, así como las correlaciones entre composición, actividades tóxicas y propiedades inmunológicas. A su vez, esta información es de interés para la optimización de los antivenenos producidos actualmente. El abordaje metodológico para realizar esta caracterización integral del veneno se basó en una plataforma de análisis proteómico previamente desarrollada, que se ha utilizado en el estudio de una amplia variedad de venenos de serpiente en el país. Las proteínas más abundantes del veneno fueron identificadas como metaloproteinasas (36.5%), seguidas por las proteínas que pertenecen a la familia de las disintegrinas (19,5%), fosfolipasas A2 (PLA2) (10,7%), serina proteinasas (7,4%), lectinas tipo C (6,9%), factor de crecimiento endotelial vascular (VEGF) (2,1%), proteínas secretoras ricas en cisteína (1,2%), L-aminoácido oxidasas (1,1%), fosfolipasas B (PLB) (1,1%) y fosfodiesterasas (PDE) (0,6%). El veneno de P. porrasi mostró una potencia letal relativamente débil en ratones (LD50=10 μg/g de peso corporal por vía intraperitoneal). Además, indujo una hemorragia y edema marcados y un débil efecto miotóxico. Estas actividades in vivo, así como las analizadas in vitro (actividades proteolítica y fosfolipasa A2) se correlacionaron con los datos de composición. Dado que los venenos de algunas otras especies del género Porthidium se han caracterizado en trabajos anteriores, como es el caso de P. nasutum y P. ophryomegas de Costa Rica y P. lansbergii lansbergii de Colombia, se realizó además una comparación de sus composiciones proteicas con la del veneno de P. porrasi, encontrando que en general tienen una alta semejanza: la comparación de los cuatro venenos refleja conservación de las distribuciones de las familias de proteínas, con pequeñas variaciones. Los cuatro venenos están dominados por metaloproteinasas, disintegrinas y PLA2s, aunque se observaron variaciones en la presencia/ausencia de algunos de los componentes menos abundantes como las proteínas de la familia de VEGF, PLB, PDE y nucleotidasa, entre las cuatro especies. Finalmente, se encontró que el efecto letal del veneno de P. porrasi en ratones fue neutralizado adecuadamente por el antiveneno polivalente producido en el Instituto Clodomiro Picado, respaldando así su uso en el tratamiento de eventuales envenenamientos por parte de esta especie. |
| País: | Kérwá |
| Institución: | Universidad de Costa Rica |
| Repositorio: | Kérwá |
| OAI Identifier: | oai:kerwa.ucr.ac.cr:10669/79404 |
| Acceso en línea: | https://hdl.handle.net/10669/79404 |
| Palabra clave: | 615.946 Venenos animales Veneno de serpiente |