La unión y formación de poros de las actinoporinas están determinadas por las propiedades fisicoquímicas de la membrana

 

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Detalles Bibliográficos
Autores: Alvarez Valcárcel, Carlos M, Pedrera, Lohans, Soto Febles, Carmen, Alvarado Mesén, Javier, Ros, Uris, Lanio Ruíz, María E., Valle Garay, Aisel, Fanani, Maria Laura, Pazos Santos, Fabiola, Valiente Flores, Pedro Alberto, Hernández Vázquez, Ana María, Hervis, Yadira
Formato: artículo
Fecha de Publicación:2022
Descripción:Introducción. Las actinoporinas (AP) son proteínas formadoras de poro (PFP) que se asocian a membranas conduciendo a la muerte celular. Sticholysinas I y II (St, StI/II) se encuentran entre las AP más potentes descritas en la naturaleza. El objetivo del presente trabajo fue estudiar la influencia de la composición lipídica y dinámica de la membrana en la unión y formación de poros por StI/II y nigrelysina (Ngr), una nueva AP aquí descrita. Métodos. La unión y formación de poros se estudiaron mediante membranas modelo combinadas con espectroscopía de fluorescencia y microscopía. Resultados y discusión. St y Ngr se unen y permeabilizan preferencialmente membranas que contienen esfingomielina (SM) cuando se compara con fosfatidilcolina (PC), debido a la presencia, en SM, de la unidad de fosfocolina de PC más la unidad ceramida (Cer). StI reconoce a Cer y a gangliósidos, aunque en menor extensión. En términos de propiedades dinámicas, StI penetra preferencialmente membranas con elevada movilidad lateral y adecuado nivel de SM. StI permeabiliza más eficientemente membranas con esteroles además de SM. Los bordes de la coexistencia de dominios lipídicos no constituyen un factor determinante para su unión y actividad. La heterogeneidad molecular de las membranas, más allá de la presencia de dominios, favorece la actividad de AP. Conclusiones. Estos estudios explican la relevancia de SM, otros lípidos de base Cer y esteroles a la actividad de St, Ngr, y por extensión, a las AP. Desde una perspectiva dinámica, una fase altamente fluida y moderadamente enriquecida en SM y esteroles constituye una plataforma ideal para la formación de poros por AP.
País:Repositorio UNA
Institución:Universidad Nacional de Costa Rica
Repositorio:Repositorio UNA
Lenguaje:Español
OAI Identifier:oai:null:11056/27268
Acceso en línea:http://hdl.handle.net/11056/27268
Palabra clave:ACTINOPORINAS
PROTEÍNAS FORMADORAS DE PORO
FLUIDEZ
MODEL MEMBRANES
LIPID PHASES